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Gingipains as a virulence factor in the oral cavity

dc.contributor.authorLopes, Pedro Campos
dc.contributor.authorBarros, Marlene
dc.contributor.authorCorreia, Maria José
dc.date.accessioned2021-10-12T13:50:55Z
dc.date.available2021-10-12T13:50:55Z
dc.date.issued2012-10
dc.description.abstractAim: The objective of this study is to demonstrate the molecular action of Porphyromonas gingivalis cysteine proteases such as gingipains (R1, R2 and K) upon human molecules. Materials and methods: Using the information on protein structure and function available in international databases (UniProtKB and Merops Database), the molecular interactions already described between gingipains and host molecules were clarified. Results: Possible cleavage sites were identified in host-produced elastase inhibitors and in pro-Matrix MetalloProteinase (MMP)1. Analysis of the results leads to the suggestion that the elastase inhibitor alpha1-antitrypsin is also degraded by interpain A, a cystein protease of Prevotella intermedia sharing a high homology with the PrtT and periodontain of P. gingivalis. Conclusion: The information obtained suggests a synergistic molecular mechanism by which cysteine proteases of different bacteria can be responsible for the clinical manifestations of periodontal disease, and illustrates the use of bioinformatics to establish and predict molecular mechanisms.pt_PT
dc.description.abstractObjetivo: O objetivo deste trabalho é verificar o detalhe molecular da ação de proteases de cisteína de Porphyromonas gingivalis como as gingipains (R1, R2 e K) em moléculas do hospedeiro. Material e métodos: Utilizando a informação disponível sobre estrutura e função de proteínas nas bases de dados internacionais (UniProtKB e Merops Database) as interações já descritas entre gingipains e moléculas do hospedeiro são clarificadas. Resultados: São identificados possíveis locais de corte das gingipains em inibidores naturais das elastases e a identificação molecular de um local de corte na pro MetaloProteinase da Matriz (MMP) 1. A análise dos resultados sugere que a interpain A, uma protease de cisteína de Prevotella intermedia com elevada homologia estrutural com as proteases de cisteína PrtT e periodontain de P. gingivalis, também degrada o inibidor de elastases, alfa1antitripsina. Conclusão Com a integração da informação obtida, sugere-se um possível mecanismo molecular da sinergia criada entre proteinases de cisteína no sentido de promover a doença periodontal. Este estudo ilustra a forma como as ferramentas bioinformáticas podem ser úteis no esclarecimento dos mecanismos moleculares e na previsão de resultados experimentais, melhorando o desenho de estudos laboratoriais.pt_PT
dc.description.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersionpt_PT
dc.identifier.doi10.1016/j.rpemd.2012.07.002pt_PT
dc.identifier.eid84870239265
dc.identifier.issn1646-2890
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10400.14/35508
dc.language.isoengpt_PT
dc.peerreviewedyespt_PT
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/pt_PT
dc.subjectBioinformaticspt_PT
dc.subjectElastasept_PT
dc.subjectPeriodontitispt_PT
dc.subjectPorphyromonas gingivalispt_PT
dc.subjectProteasespt_PT
dc.subjectPeriodontitept_PT
dc.subjectBioinformáticapt_PT
dc.subjectElastasept_PT
dc.titleGingipains as a virulence factor in the oral cavitypt_PT
dc.title.alternativeGingipains como fatores de virulência na cavidade oralpt_PT
dc.typejournal article
dspace.entity.typePublication
oaire.citation.endPage245pt_PT
oaire.citation.issue4pt_PT
oaire.citation.startPage240pt_PT
oaire.citation.titleRevista Portuguesa de Estomatologia, Medicina Dentária e Cirurgia Maxilofacialpt_PT
oaire.citation.volume53pt_PT
rcaap.rightsopenAccesspt_PT
rcaap.typearticlept_PT

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