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Abstract(s)
The balance equations pertaining to an enzyme undergoing first order thermal deactivation and a substrate undergoing enzyme-catalyzed transformation following Michaelis-Menten kinetics in a CSTR are solved for the two limits of micromixing. The maximum conversions of substrate are obtained under the assumption that the space time of the reactor is infinite. The range of the maximum conversion of substrate is wider at intermediate values for the dimensionless Michaelis-Menten constant and becomes narrower as the ratio of the time scales of the enzyme-catalyzed reaction and the enzyme deactivation increases.
On a résolu pour les deux limites du micromélange les équations d'équilibre d'une enzyme subissant une désactivation thermique de premier ordre et d'un substrat subissant une transformation catalysée par l'enzyme suivant la cinétique de Michaelis-Menten dans un réacteur agité continu (CSTR). Les conditions maximales de conversion du substrat sont obtenues en partant de l'hypothèse que l'espace-temps du réacteur est infini. La gamme de conversion maximale du substrat est plus large aux valeurs intermédiaires pour la constante adimensionnelle de Michaelis-Menten et se rétrécit lorsque les échelles de temps de la réaction catalysée par l'enzyme et la déactivation de l'enzyme augmentent.
Description
Keywords
Maximum segregation Maximum mixedness Enzyme reactor Thermal deactivation Maximum conversion
Citation
MALCATA, F. X. - Revisiting the maximum conversion of substrate in an enzymatic cstr with micromixing considerations. The canadian journal of chemical engineering. ISSN 0008-4034. Vol 73 n.º 4 (1995), p. 572-575
Publisher
Wiley